DWMED

Aminokwas cysteina ulega przekształceniu w cystynę według schematu:

Na zamieszczonym schemacie literą X oznaczono pewne drobiny, natomiast literą Y elektrony uwalniane w wyniku przebiegu opisanego procesu.

Napisz wzór sumaryczny drobin X, ich liczbę moli oraz liczbę moli elektronów uwalnianych podczas przekształcania 2 moli cząsteczek cysteiny w 1 mol cząsteczek cystyny.

Aminokwas cysteina ulega przekształceniu w cystynę według schematu:

Na zamieszczonym schemacie literą X oznaczono pewne drobiny, natomiast literą Y elektrony uwalniane w wyniku przebiegu opisanego procesu.

Przyjmując praktycznie taką samą wartość elektroujemności atomów siarki oraz węgla w skali Paulinga, określ wartości formalnych stopni utlenienia atomów siarki w cząsteczkach cysteiny oraz cystyny. Napisz, czy przedstawiony schemat przedstawia proces utleniania, czy redukcji?

Aminokwas cysteina ulega przekształceniu w cystynę według schematu:

Na zamieszczonym schemacie literą X oznaczono pewne drobiny, natomiast literą Y elektrony uwalniane w wyniku przebiegu opisanego procesu.

Wyjaśnij, dlaczego pomimo, że cystyna zbudowana jest z dwóch reszt aminokwasu cysteiny, związek ten nie jest klasyfikowany do peptydów.

Aminokwas cysteina ulega przekształceniu w cystynę według schematu:

Na zamieszczonym schemacie literą X oznaczono pewne drobiny, natomiast literą Y elektrony uwalniane w wyniku przebiegu opisanego procesu.

Peptydy, podobnie jak aminokwasy mogą tworzyć jony obojnacze. Jeden z tego typu związków chemicznych, zbudowany z dwóch reszt cząsteczek cysteiny umieszczono w środowisku o pH równym jego punktowi izoelektrycznemu.

Narysuj wzór grupowy takiej postaci opisanego dipeptydu, której stężenie jest największe w podanych warunkach.

Glicyna oraz fenyloalanina mogą tworzyć kilka różnych tripeptydów.

Stosując trójliterowe oznaczenia aminokwasów, zapisz ich sekwencje we wszystkich możliwych tripeptydach zawierających jednocześnie reszty glicyny oraz fenyloalaniny.

Wiązania peptydowe podczas powstawania polipeptydów biogennych tworzą się w wyniku reakcji między określonymi grupami funkcyjnymi. Zamieszczone wzory grupowe przedstawiają struktury cząsteczek kwasu glutaminowego oraz ornityny.

W narysowanych wzorach zaznacz grupy funkcyjne, które biorą udział w tworzeniu się wiązań peptydowych podczas łączenia się tych aminokwasów z innymi aminokwasami biogennymi tworząc polipeptydy białkowe występujące w organizmie człowieka.

Wiązania peptydowe podczas powstawania polipeptydów biogennych tworzą się w wyniku reakcji między określonymi grupami funkcyjnymi. Zamieszczone wzory grupowe przedstawiają struktury cząsteczek kwasu glutaminowego oraz ornityny.

Określ liczbę możliwych dipeptydów (w tym niebiałkowych) zbudowanych wyłącznie z reszt ornityny. Pomiń możliwość występowania stereoizomerów.

Wiązania peptydowe podczas powstawania polipeptydów biogennych tworzą się w wyniku reakcji między określonymi grupami funkcyjnymi. Zamieszczone wzory grupowe przedstawiają struktury cząsteczek kwasu glutaminowego oraz ornityny.

Określ liczbę możliwych dipeptydów (w tym niebiałkowych) zbudowanych jednocześnie z reszty kwasu asparaginowego oraz ornityny. Pomiń możliwość występowania stereoizomerów.

Opioidowym peptydem modulującym odczuwanie bólu jest Leu-enkefalina, związek chemiczny o następującej sekwencji aminokwasów:

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Na podstawie: J.M. Berg i inni, Biochemia, Warszawa 2022.

Wskaż liczbę wiązań peptydowych znajdujących się w cząsteczce Leu-enkefaliny oraz nazwy aminokwasów stanowiących C-koniec oraz N-koniec tego peptydu.

Opioidowym peptydem modulującym odczuwanie bólu jest Leu-enkefalina, związek chemiczny o następującej sekwencji aminokwasów:

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Na podstawie: J.M. Berg i inni, Biochemia, Warszawa 2022.

Oceń, czy peptyd o odwrotnej sekwencji aminokwasów będzie wykazywał takie same właściwości chemiczne, a w konsekwencji – działanie biologiczne jak Leu-enkefalina? Uzasadnij odpowiedź.

Opioidowym peptydem modulującym odczuwanie bólu jest Leu-enkefalina, związek chemiczny o następującej sekwencji aminokwasów:

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Na podstawie: J.M. Berg i inni, Biochemia, Warszawa 2022.

W celu odróżnienia wodnych roztworów Leu-enkefaliny i glicyny, próbkę każdego z nich wprowadzono do alkalicznej zawiesiny wodorotlenku miedzi(II) i energicznie wstrząśnięto. Zamieszczone fotografie (A oraz B) przedstawiają uzyskane w ten sposób mieszaniny poreakcyjne.

Wskaż tę probówkę, do której wprowadzona została próbka roztworu Leu-enkefaliny. Uzasadnij swój wybór – odnieś się do nazwy charakterystycznej reakcji chemicznej jaka przebiegła.

Opioidowym peptydem modulującym odczuwanie bólu jest Leu-enkefalina, związek chemiczny o następującej sekwencji aminokwasów:

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Na podstawie: J.M. Berg i inni, Biochemia, Warszawa 2022.

W celu odróżnienia roztworów Leu-enkefaliny oraz  peptydu o sekwencji aminokwasów Phe-Ala przeprowadzono próbę ksantoproteinową i uzyskano wyniki widoczne na fotografiach A oraz B.

Wskaż probówkę, w której znajdowała się Leu-enkefalina. Uzasadnij swój wybór.

Glutation jest peptydem o następującej strukturze:

W wyniku częściowej hydrolizy glutationu znajdującego się w 10 cm³ roztworu o stężeniu 0,006 mol∙dm^–3 uzyskano mieszaninę, w której sumaryczna liczba moli wolnych aminokwasów była równa 4,5∙10^–5.

Napisz nazwę tego aminokwasu, którego reszta w cząsteczce glutationu łączy się z resztą kolejnego aminokwasu w sposób inny, niż z wykorzystaniem grupy funkcyjnej związanej z atomem węgla alfa (α).

Glutation jest peptydem o następującej strukturze:

W wyniku częściowej hydrolizy glutationu znajdującego się w 10 cm³ roztworu o stężeniu 0,006 mol∙dm^–3 uzyskano mieszaninę, w której sumaryczna liczba moli wolnych aminokwasów była równa 4,5∙10^–5.

Oblicz procentową wydajność opisanej reakcji chemicznej prowadzącej do powstania wolnych aminokwasów.

Zamieszczony rysunek przedstawia wzór chemiczny pewnego peptydu zbudowanego z reszt cząsteczek wyłącznie jednego aminokwasu.

Określ liczbę cząsteczek aminokwasu powstałego w wyniku całkowitej hydrolizy jednej cząsteczki tego peptydu oraz napisz liczbę wiązań peptydowych jakie ulegają zniszczeniu podczas takiej przemiany chemicznej.