DWMED

Jeśli wartość pH roztworu, w jakim znajduje się aminokwas obojętny jest praktycznie taka sama jak pK_a grupy karboksylowej tego aminokwasu, wówczas roztwór taki zawiera równomolową ilość postaci kationowej oraz jonu obojnaczego. Wraz ze spadkiem wartości pH roztworu poniżej opisanej wartości pK_a, stężenie postaci kationowej aminokwasu  rośnie, a stężenie jonu obojnaczego drastycznie maleje. Jeśli wartość pH roztworu w jakim znajduje się aminokwas równa jest wartości pK_a jego sprotonowanej grupy aminowej (NH₃⁺), wówczas roztwór taki zawiera równomolową ilość postaci anionowej oraz jonu obojnaczego. Wraz ze wzrostem wartości pH roztworu powyżej opisanej wartości pK_a, stężenie postaci anionowej aminokwasu  wzrasta, a stężenie jonu obojnaczego – maleje.

Napisz taką minimalną wartość pH wodnego roztworu, powyżej której w temperaturze 298 K prolina dominuje jako anion.

Jeśli wartość pH roztworu, w jakim znajduje się aminokwas obojętny jest praktycznie taka sama jak pK_a grupy karboksylowej tego aminokwasu, wówczas roztwór taki zawiera równomolową ilość postaci kationowej oraz jonu obojnaczego. Wraz ze spadkiem wartości pH roztworu poniżej opisanej wartości pK_a, stężenie postaci kationowej aminokwasu  rośnie, a stężenie jonu obojnaczego drastycznie maleje. Jeśli wartość pH roztworu w jakim znajduje się aminokwas równa jest wartości pK_a jego sprotonowanej grupy aminowej (NH₃⁺), wówczas roztwór taki zawiera równomolową ilość postaci anionowej oraz jonu obojnaczego. Wraz ze wzrostem wartości pH roztworu powyżej opisanej wartości pK_a, stężenie postaci anionowej aminokwasu  wzrasta, a stężenie jonu obojnaczego – maleje.

Napisz, w jakim zakresie pH wodnych roztworów w temperaturze 298 K treonina do-minuje w takiej postaci, jaka może pełnić jednocześnie funkcję kwasu oraz zasady Brøn-steda. Narysuj wzór grupowy opisanej formy tego aminokwasu.

Jeśli wartość pH roztworu, w jakim znajduje się aminokwas obojętny jest praktycznie taka sama jak pK_a grupy karboksylowej tego aminokwasu, wówczas roztwór taki zawiera równomolową ilość postaci kationowej oraz jonu obojnaczego. Wraz ze spadkiem wartości pH roztworu poniżej opisanej wartości pK_a, stężenie postaci kationowej aminokwasu  rośnie, a stężenie jonu obojnaczego drastycznie maleje. Jeśli wartość pH roztworu w jakim znajduje się aminokwas równa jest wartości pK_a jego sprotonowanej grupy aminowej (NH₃⁺), wówczas roztwór taki zawiera równomolową ilość postaci anionowej oraz jonu obojnaczego. Wraz ze wzrostem wartości pH roztworu powyżej opisanej wartości pK_a, stężenie postaci anionowej aminokwasu  wzrasta, a stężenie jonu obojnaczego – maleje.

W temperaturze 25 ^oC przeprowadzono miareczkowanie zakwaszonego roztworu nieczynnego optycznie białkowego aminokwasu za pomocą wodnego roztworu NaOH jako titranta. Zamieszczony rysunek przedstawia tzw. krzywą miareczkowania sporządzoną w trakcie tego eksperymentu. Opisuje ona zależność między wartością pH miareczkowanego roztworu, a objętością wprowadzanego do niego roztworu titranta. Na krzywej tej punkt B odpowiada wartości pH równej punktowi izoelektrycznemu aminokwasu. Wartości pH roztworu w punkcie A oraz C odpowiadają wartościom pK_a odpowiednich grup funkcyjnych obecnych we właściwych formach tej substancji chemicznej.

Narysuj wzory grupowe tych form aminokwasu, których stężenie jest największe w po-szczególnych zakresach oraz wartości pH.

Mieszaninę aminokwasów można rozdzielić stosując techniki elektroforetyczne. Badaną próbkę umieszcza się wówczas w buforowanym roztworze o określonej wartości pH, a uzyskany w ten sposób preparat nanosi na płytkę zawierającą warstwę żelu. Na końcach takiej płytki znajdują się elektrody podłączone do biegunów źródła prądu stałego. Po zamknięciu obwodu, powstałe pole elektryczne wymusza migrację utworzonych form aminokwasów do odpowiednich elektrod – naładowanej ujemnie katody lub naładowanej dodatnio anody. Jony obojnacze nie ulegają wówczas przemieszczaniu w sposób wymuszony.

Na podstawie: R. Szczypiński, Projektowanie doświadczeń chemicznych. Dla maturzystów i nie tylko, Warszawa 2019.

W buforowanym roztworze o wartości pH = 2 umieszczono mieszaninę złożoną z alaniny oraz glicyny.

Oceń, czy opisaną mieszaninę aminokwasów można rozdzielić stosując opisaną technikę analityczną w temperaturze 298 K? Odpowiedź uzasadnij.

Mieszaninę aminokwasów można rozdzielić stosując techniki elektroforetyczne. Badaną próbkę umieszcza się wówczas w buforowanym roztworze o określonej wartości pH, a uzyskany w ten sposób preparat nanosi na płytkę zawierającą warstwę żelu. Na końcach takiej płytki znajdują się elektrody podłączone do biegunów źródła prądu stałego. Po zamknięciu obwodu, powstałe pole elektryczne wymusza migrację utworzonych form aminokwasów do odpowiednich elektrod – naładowanej ujemnie katody lub naładowanej dodatnio anody. Jony obojnacze nie ulegają wówczas przemieszczaniu w sposób wymuszony.

Na podstawie: R. Szczypiński, Projektowanie doświadczeń chemicznych. Dla maturzystów i nie tylko, Warszawa 2019.

Podkreśl trójliterowe oznaczenia tych spośród niżej wymienionych aminokwasów, które praktycznie nie będą poruszać się w sposób wymuszony do żadnej z elektrod podczas elektroforezy roztworu o pH = 6 w temperaturze 298 K.

Mieszaninę aminokwasów można rozdzielić stosując techniki elektroforetyczne. Badaną próbkę umieszcza się wówczas w buforowanym roztworze o określonej wartości pH, a uzyskany w ten sposób preparat nanosi na płytkę zawierającą warstwę żelu. Na końcach takiej płytki znajdują się elektrody podłączone do biegunów źródła prądu stałego. Po zamknięciu obwodu, powstałe pole elektryczne wymusza migrację utworzonych form aminokwasów do odpowiednich elektrod – naładowanej ujemnie katody lub naładowanej dodatnio anody. Jony obojnacze nie ulegają wówczas przemieszczaniu w sposób wymuszony.

Na podstawie: R. Szczypiński, Projektowanie doświadczeń chemicznych. Dla maturzystów i nie tylko, Warszawa 2019.

Narysuj wzór grupowy tej formy glutaminy, która będzie poruszać się w kierunku odpowiedniej elektrody w roztworze o pH > 9 w temperaturze 298 K. Napisz nazwę tej elektrody (katoda, anoda).

Mieszaninę aminokwasów można rozdzielić stosując techniki elektroforetyczne. Badaną próbkę umieszcza się wówczas w buforowanym roztworze o określonej wartości pH, a uzyskany w ten sposób preparat nanosi na płytkę zawierającą warstwę żelu. Na końcach takiej płytki znajdują się elektrody podłączone do biegunów źródła prądu stałego. Po zamknięciu obwodu, powstałe pole elektryczne wymusza migrację utworzonych form aminokwasów do odpowiednich elektrod – naładowanej ujemnie katody lub naładowanej dodatnio anody. Jony obojnacze nie ulegają wówczas przemieszczaniu w sposób wymuszony.

Na podstawie: R. Szczypiński, Projektowanie doświadczeń chemicznych. Dla maturzystów i nie tylko, Warszawa 2019.

W temperaturze 25 ^oC, poniżej wartości pH wynoszącej 1,7 wodnego roztworu pewien biogenny aminokwas obojętny dominuje w takiej postaci, która w polu elektrycznym porusza się w kierunku katody.

Określ, jaką funkcję w podanych warunkach – kwasu, czy zasady Brønsteda pełni opisana postać tego aminokwasu? Uzasadnij odpowiedź.

Aminokwasy, które zawierają kilka zdolnych do odszczepienia protonów grup funkcyjnych można traktować tak, jak by stanowiły mieszaninę różniących się mocą kwasów Brønsteda. Na przykład w przypadku postaci kationowej aminokwasu zasadowego najłatwiej deprotonowaniu ulega wówczas ta grupa funkcyjna, której wartość stałej równowagi takiego procesu odpowiada najmocniejszemu kwasowi Brønsteda. Kolejne protony odszczepiane są wtedy w kolejności malejącej mocy kwasu. Analogicznie – jeśli do roztworu o wysokim pH – zawierającego anionową postać aminokwasu – wprowadzany zostaje mocny kwas Brønsteda, wówczas protonowaniu w pierwszej kolejności ulega grupa funkcyjna, której stała dysocjacji zasadowej odpowiada najmocniejszej zasadzie Brønsteda. Kolejne protony przyłączane są wtedy w kolejności malejącej mocy zasady.

Uzupełnij zamieszczony schemat wzorami odpowiednich ugrupowań atomów, aby przedstawiał kolejne postacie kwasu asparaginowego (X, Y, Z), jakie pojawiać się będą w wodnym roztworze tego aminokwasu w wyniku podwyższania pH roztworu.

Aminokwasy, które zawierają kilka zdolnych do odszczepienia protonów grup funkcyjnych można traktować tak, jak by stanowiły mieszaninę różniących się mocą kwasów Brønsteda. Na przykład w przypadku postaci kationowej aminokwasu zasadowego najłatwiej deprotonowaniu ulega wówczas ta grupa funkcyjna, której wartość stałej równowagi takiego procesu odpowiada najmocniejszemu kwasowi Brønsteda. Kolejne protony odszczepiane są wtedy w kolejności malejącej mocy kwasu. Analogicznie – jeśli do roztworu o wysokim pH – zawierającego anionową postać aminokwasu – wprowadzany zostaje mocny kwas Brønsteda, wówczas protonowaniu w pierwszej kolejności ulega grupa funkcyjna, której stała dysocjacji zasadowej odpowiada najmocniejszej zasadzie Brønsteda. Kolejne protony przyłączane są wtedy w kolejności malejącej mocy zasady.

Uzupełnij podany schemat, aby przedstawiał zapisane zgodnie z teorią Brønsteda równanie procesu prowadzącego do powstania jonu obojnaczego lizyny.

Aminokwasy, które zawierają kilka zdolnych do odszczepienia protonów grup funkcyjnych można traktować tak, jak by stanowiły mieszaninę różniących się mocą kwasów Brønsteda. Na przykład w przypadku postaci kationowej aminokwasu zasadowego najłatwiej deprotonowaniu ulega wówczas ta grupa funkcyjna, której wartość stałej równowagi takiego procesu odpowiada najmocniejszemu kwasowi Brønsteda. Kolejne protony odszczepiane są wtedy w kolejności malejącej mocy kwasu. Analogicznie – jeśli do roztworu o wysokim pH – zawierającego anionową postać aminokwasu – wprowadzany zostaje mocny kwas Brønsteda, wówczas protonowaniu w pierwszej kolejności ulega grupa funkcyjna, której stała dysocjacji zasadowej odpowiada najmocniejszej zasadzie Brønsteda. Kolejne protony przyłączane są wtedy w kolejności malejącej mocy zasady.

Uzupełnij podany schemat, aby przedstawiał sumaryczne równanie jonowe (zapis skrócony) procesu prowadzącego do powstania takiej postaci lizyny, jaka będzie dominować w roztworze o stężeniu jonów H₃O⁺ równym 0,1 mol∙dm^-3 w temperaturze 25 ^oC.

Aminokwasy, które zawierają kilka zdolnych do odszczepienia protonów grup funkcyjnych można traktować tak, jak by stanowiły mieszaninę różniących się mocą kwasów Brønsteda. Na przykład w przypadku postaci kationowej aminokwasu zasadowego najłatwiej deprotonowaniu ulega wówczas ta grupa funkcyjna, której wartość stałej równowagi takiego procesu odpowiada najmocniejszemu kwasowi Brønsteda. Kolejne protony odszczepiane są wtedy w kolejności malejącej mocy kwasu. Analogicznie – jeśli do roztworu o wysokim pH – zawierającego anionową postać aminokwasu – wprowadzany zostaje mocny kwas Brønsteda, wówczas protonowaniu w pierwszej kolejności ulega grupa funkcyjna, której stała dysocjacji zasadowej odpowiada najmocniejszej zasadzie Brønsteda. Kolejne protony przyłączane są wtedy w kolejności malejącej mocy zasady.

W silnie alkalicznym roztworze tyrozyna obecna jest w postaci dwuujemnego jonu, którego wzór przedstawia zamieszczony rysunek.

W wyniku stopniowego obniżania pH, w roztworze pojawia się jednoujemny jon (X), a następnie – w wyniku dalszego obniżania pH roztworu – jon obojnaczy (Y) tego aminokwasu. W bardzo silnie kwasowym środowisku postać Y przekształcona zostaje praktycznie całkowicie w kation.

Uzupełnij poniższy schemat wzorami opisanych form tyrozyny (X oraz Y) powstających w wyniku stopniowego obniżania pH silnie alka-licznego roztworu tego aminokwasu.

Aminokwasy, które zawierają kilka zdolnych do odszczepienia protonów grup funkcyjnych można traktować tak, jak by stanowiły mieszaninę różniących się mocą kwasów Brønsteda. Na przykład w przypadku postaci kationowej aminokwasu zasadowego najłatwiej deprotonowaniu ulega wówczas ta grupa funkcyjna, której wartość stałej równowagi takiego procesu odpowiada najmocniejszemu kwasowi Brønsteda. Kolejne protony odszczepiane są wtedy w kolejności malejącej mocy kwasu. Analogicznie – jeśli do roztworu o wysokim pH – zawierającego anionową postać aminokwasu – wprowadzany zostaje mocny kwas Brønsteda, wówczas protonowaniu w pierwszej kolejności ulega grupa funkcyjna, której stała dysocjacji zasadowej odpowiada najmocniejszej zasadzie Brønsteda. Kolejne protony przyłączane są wtedy w kolejności malejącej mocy zasady.

W określonych warunkach tyrozynę od fenyloalaniny można odróżnić w reakcji z wodnym roztworem chlorku żelaza(III).

Wyjaśnij, dlaczego odczynnik ten może zostać zastosowany podczas takiego eksperymentu? Odnieś się do budowy cząsteczek obu aminokwasów.

W butelkach bez etykiet znajdowały się stężone roztwory – kwasu siarkowego(VI) oraz azotowego(V). W celu ich odróżnienia wybrano jeden spośród odczynników – wodnych roztworów aminokwasów: alaniny, tyrozyny lub glicyny.

Napisz, który roztwór aminokwasu wykorzystano? Uzasadnij swój wybór odnosząc się do charakterystycznej reakcji chemicznej jaka przebiega z udziałem tego odczynnika.

W butelkach bez etykiet znajdowały się stężone roztwory – kwasu siarkowego(VI) oraz azotowego(V). W celu ich odróżnienia wybrano jeden spośród odczynników – wodnych roztworów aminokwasów: alaniny, tyrozyny lub glicyny.

Stężone kwasy o których mowa, po zmieszaniu tworzą mieszaninę nitrującą.

Oceń, czy za jej pomocą można odróżnić fenyloalaninę od tryptofanu? Uzasadnij odpowiedź.

Wodny roztwór glicyny po wprowadzeniu do odczynnika stanowiącego alkaliczną zawiesinę wodorotlenku miedzi(II) tworzy jednorodną mieszaninę o ciemnoniebieskim (szafirowym) zabarwieniu.

Rozstrzygnij, czy stosując opisany odczynnik można od-różnić wodny roztwór glicyny od wodnego roztworu gliceryny. Uzasadnij odpowiedź.