Pewien dipeptyd zbudowany jest z reszt czynnych optycznie aminokwasów biogennych, zawierając przy tym trzy centra stereogeniczne w cząsteczce. Reszta jednego z tych aminokwasów ma wolną grupę karboksylową oraz hydroksylową połączone z alifatycznymi atomami węgla. Próbka dipeptydu wprowadzona do wodnego roztworu chlorku żelaza(III) powoduje zmianę zabarwienia roztworu.
Zapisz, stosując trójliterowe oznaczenia aminokwasów ich sekwencję w opisanym dipeptydzie. © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczony rysunek przedstawia strukturę cząsteczki pewnego oligopeptydu.

Napisz stosując trójliterowe oznaczenia aminokwasów ich sekwencję w cząsteczce na-rysowanego peptydu. © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczony rysunek przedstawia strukturę cząsteczki pewnego oligopeptydu.

W podanym peptydzie C-koniec stanowi reszta stereoizomeru aminokwasu biogennego, natomiast N-końcem jest reszta takiego aminokwasu, którego stereoizomer jest niebiałkowy.
Narysuj wzory rzutowe Fischera opisanych cząsteczek. C-koniec (białkowy): N-koniec (niebiałkowy): © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczony rysunek przedstawia strukturę cząsteczki pewnego oligopeptydu.

Ustal liczbę cząsteczek wody potrzebnych do całkowitej hydrolizy 0,5 mola cząsteczek tego oligopeptydu. Rozwiązanie tego zadania dostępne jest nieodpłatnie pod poniższym linkiem: © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Narysuj wzór grupowy cząsteczki peptydu o sekwencji aminokwasów Pro-Ser-Gln. © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
W wyniku częściowej hydrolizy tripeptydu zbudowanego z reszt glicyny, alaniny oraz fenyloalaniny powstaje mieszanina czynnych optycznie dipeptydów oraz czynnych optycznie aminokwasów. W jednym z powstałych dipeptydów, C-końcowym aminokwasem jest najbliższy homolog glicyny.
Ustal sekwencję aminokwasów w tripeptydzie. © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
W wyniku hydrolizy heksapeptydu zbudowanego z reszt lizyny, seryny, tryptofanu, glicyny oraz tyrozyny uzyskano mieszaninę peptydów o następujących sekwencjach aminokwasów:
Tyr-Gly-Lys
Lys-Trp
Tyr-Tyr
Ser-Tyr
Ustal sekwencję aminokwasów w heksapeptydzie poddanym hydrolizie. © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Białka zaliczane są do naturalnych polimerów kondensacyjnych.
Podaj nazwę grupy związków chemicznych stanowiących monomery w procesach biosyntezy białek. © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczony rysunek przedstawia fragment łańcucha polipeptydowego pewnego białka z widocznym wiązaniem peptydowym. Literami X oraz Y umownie oznaczono pozostałe części łańcucha białkowego.

Określ typ hybrydyzacji orbitali walencyjnych oraz stopień utlenienia atomu węgla wchodzącego w skład wiązania peptydowego. Typ hybrydyzacji: Stopień utlenienia: © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczony rysunek przedstawia fragment łańcucha polipeptydowego pewnego białka z widocznym wiązaniem peptydowym. Literami X oraz Y umownie oznaczono pozostałe części łańcucha białkowego.

Wiązanie peptydowe można wykryć w reakcji chemicznej, podczas której wykorzystuje się alkaliczną zawiesinę wodorotlenku miedzi(II).
Napisz nazwę opisanej reakcji anali-tycznej oraz określ pozytywny wynik jej przebiegu z udziałem substancji białkowej. Nazwa reakcji: Pozytywny wynik: © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczony rysunek przedstawia schemat budowy cząsteczki pewnego białka z widocznymi fragmentami jego dwóch różnych łańcuchów polipeptydowych, połączonych z wykorzystaniem reszt cysteiny. Linią przerywaną zobrazowano rodzaj pewnego oddziaływania międzycząsteczkowego, natomiast literami X oraz Y umownie oznaczono pozostałe – brakujące części łańcuchów białkowych.

Podaj nazwę zaznaczonego linią przerywaną oddziaływania oraz określ rodzaj struktury rzędowej białka jaką przed-stawiono na schemacie. Uzasadnij, dlaczego jest to dokładnie ta struktura białka. Nazwa oddziaływania: Rodzaj struktury rzędowej: Uzasadnienie wyboru struktury: © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Poniżej przedstawiono schemat budowy łańcucha polipeptydowego Żelatyny:
Gly-Pro-Hyp-(Gly-Pro-Hyp)n-Gly-Pro-Hyp
W zamieszczonym schemacie zastosowano trójliterowe oznaczenia trzech aminokwasów budujących łańcuch polipeptydowy – glicyny (Gly), proliny (Pro) oraz hydroksyproliny (Hyp).
Podkreśl rodzaj struktury rzędowej białka jaką przedstawiono opisanym schematem. Uzasadnij swój wybór. Rodzaj struktury rzędowej białka: I II III IV Uzasadnienie wyboru: © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Podkreśl wzory tych spośród niżej wymienionych substancji chemicznych, które powodują odwracalną koagulację białek. NaOH(stężony) NaBr(aq) H2SO4(aq) NH4Cl(aq) Pb(NO3)2(aq) © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone
Zamieszczone fotografie przedstawiają białko – albuminę z wodą (1.) oraz mieszaniny (2.–5.) uzyskane w wyniku pewnych przemian chemicznych z udziałem tej substancji.

Określ rodzaj układu (roztwór rzeczywisty, zawiesina, koloid) znajdującego się w 1. Probówce oraz podaj nazwę procesu, którego przebieg doprowadził do uzyskania zawartości probówek 2.–5. Rodzaj układu: Nazwa procesu: © dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone