DWMED

Substancją czynną wchodzącą w skład leków stosowanych w objawowym leczeniu chorób układu oddechowego przebiegających z nadmiernym wytwarzaniem gęstej i lepkiej wydzieliny oskrzelowej jest karbocysteina. Cząsteczka tego kwasowego aminokwasu, zbudowana jest z reszty cząsteczki cysteiny oraz reszty cząsteczki kwasu etanowego połączonych za pośrednictwem atomu siarki. Inną pochodną cysteiny o zbliżonym do karbocysteiny działaniu leczniczym jest związek chemiczny o nazwie N-acetylocysteina, w cząsteczkach której rozróżnia się wiązanie amidowe. Wodne roztwory N-acetylocysteiny mają od-czyn kwasowy.

Na podstawie: D. Steinhilber i inni, Chemia medyczna. Cele leków, substancje czynne, biologia chemiczna, Wrocław 2012.

Narysuj wzór półstrukturalny (grupowy) cząsteczki karbocysteiny, a następnie określ liczbę atomów węgla w jej cząsteczce, których orbitalom walencyjnym można przypisać hybrydyzację typu sp³.

Substancją czynną wchodzącą w skład leków stosowanych w objawowym leczeniu chorób układu oddechowego przebiegających z nadmiernym wytwarzaniem gęstej i lepkiej wydzieliny oskrzelowej jest karbocysteina. Cząsteczka tego kwasowego aminokwasu, zbudowana jest z reszty cząsteczki cysteiny oraz reszty cząsteczki kwasu etanowego połączonych za pośrednictwem atomu siarki. Inną pochodną cysteiny o zbliżonym do karbocysteiny działaniu leczniczym jest związek chemiczny o nazwie N-acetylocysteina, w cząsteczkach której rozróżnia się wiązanie amidowe. Wodne roztwory N-acetylocysteiny mają od-czyn kwasowy.

Na podstawie: D. Steinhilber i inni, Chemia medyczna. Cele leków, substancje czynne, biologia chemiczna, Wrocław 2012.

Narysuj wzory półstrukturalne cząsteczek oraz jonów organicznych produktów powstałych w wyniku hydrolizy kwasowej oraz hydrolizy zasadowej N-acetylocysteiny.

Substancją czynną wchodzącą w skład leków stosowanych w objawowym leczeniu chorób układu oddechowego przebiegających z nadmiernym wytwarzaniem gęstej i lepkiej wydzieliny oskrzelowej jest karbocysteina. Cząsteczka tego kwasowego aminokwasu, zbudowana jest z reszty cząsteczki cysteiny oraz reszty cząsteczki kwasu etanowego połączonych za pośrednictwem atomu siarki. Inną pochodną cysteiny o zbliżonym do karbocysteiny działaniu leczniczym jest związek chemiczny o nazwie N-acetylocysteina, w cząsteczkach której rozróżnia się wiązanie amidowe. Wodne roztwory N-acetylocysteiny mają od-czyn kwasowy.

Na podstawie: D. Steinhilber i inni, Chemia medyczna. Cele leków, substancje czynne, biologia chemiczna, Wrocław 2012.

Korzystając z grupowych wzorów związków organicznych napisz równanie chemiczne procesu warunkującego kwasowy odczyn wodnego roztworu N-acetylocysteiny.

W zależności od wartości pH roztworu aminokwasy mogą występować w postaci anionu, kationu lub jonu obojnaczego. Własność tę wykorzystuje się przy rozdziale mieszanin aminokwasów w procesie elektroforezy. Badaną próbkę umieszcza się wówczas w buforowanym roztworze o określonej wartości pH, a uzyskany w ten sposób preparat nanosi na płytkę zawierającą warstwę żelu. Na końcach takiej płytki znajdują się elektrody pod-łączone do biegunów źródła prądu stałego. Po zamknięciu obwodu, powstałe pole elektryczne wymusza migrację dominujących przy danej wartości pH roztworu buforowego form aminokwasów do odpowiednich elektrod. Jony obojnacze nie ulegają wówczas przemieszczeniu w sposób wymuszony.

Na podstawie: R. Szczypiński, Projektowanie doświadczeń chemicznych. Dla maturzystów i nie tylko, Warszawa 2019.

Wyjaśnij, dlaczego po zamknięciu obwodu elektrycznego jony obojnacze nie przemieszczają się w sposób wymuszony do żadnej z elektrod?

W zależności od wartości pH roztworu aminokwasy mogą występować w postaci anionu, kationu lub jonu obojnaczego. Własność tę wykorzystuje się przy rozdziale mieszanin aminokwasów w procesie elektroforezy. Badaną próbkę umieszcza się wówczas w buforowanym roztworze o określonej wartości pH, a uzyskany w ten sposób preparat nanosi na płytkę zawierającą warstwę żelu. Na końcach takiej płytki znajdują się elektrody pod-łączone do biegunów źródła prądu stałego. Po zamknięciu obwodu, powstałe pole elektryczne wymusza migrację dominujących przy danej wartości pH roztworu buforowego form aminokwasów do odpowiednich elektrod. Jony obojnacze nie ulegają wówczas przemieszczeniu w sposób wymuszony.

Na podstawie: R. Szczypiński, Projektowanie doświadczeń chemicznych. Dla maturzystów i nie tylko, Warszawa 2019.

Sporządzono roztwór buforowy o pH = 6,1 z udziałem fenyloalaniny, lizyny oraz alaniny. Preparat ten naniesiono na płytkę zawierającą warstwę żelu (rysunek poniżej).

Obok trójliterowych oznaczeń, jakie znajdują się na powyższym schemacie wskaż za pomocą strzałek kierunek wymuszonej migracji (po zamknięciu obwodu elektrycznego) dominujących przy podanej wartości pH form aminokwasów. Jeśli któryś aminokwas nie będzie poruszał się do żadnej z elektrod, nie umieszczaj strzałki przy jego symbolu. Swoją odpowiedź uzasadnij rysując wzory półstrukturalne odpowiednich form aminokwasów. W tym celu uzupełnij tabelę.

Hydroliza wiązań peptydowych pod wpływem roztworu kwasu solnego przebiega w sposób nieselektywny. W konsekwencji, każdorazowo uzyskuje się mieszaniny o różnym składzie aminokwasowym oraz oligopeptydy. Selektywność takiego procesu można jednak znacząco poprawić poprzez zastosowanie odpowiednich enzymów, na przykład trypsyny lub chymotrypsyny. Pierwszy z nich katalizuje wówczas hydrolizę wiązań peptydowych przy grupie karboksylowej aminokwasów zasadowych – argininy oraz lizyny. Chymotrypsyna zaś przyczynia się do rozszczepienia peptydu przy grupie karboksylowej aminokwasów podstawionych grupą arylową (pierścień benzenu), do których należą: fenyloalanina, tyrozyna oraz tryptofan.

Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2012.

Próbkę pewnego oligopeptydu, którego cząsteczki zbudowane są z ośmiu reszt aminokwasowych rozdzielono do dwóch różnych probówek (A i B) i przeprowadzono hydrolizę enzymatyczną, która opisana została w poniższej tabeli.

Reszta aminokwasowa N-końcowego aminokwasu budującego cząsteczki tego oligopeptydu ma jedną grupę metylową. Reszta C-końcowego aminokwasu X stanowi połowę wszystkich reszt aminokwasowych badanego oligopeptydu, a wodny roztwór tego aminokwasu po dodaniu chlorku żelaza(III) przybiera barwę fioletową.

Ustal sekwencję aminokwasów w oligopeptydzie poddanym hydrolizie enzymatycznej. W sekwencji tej podaj trójliterowe oznaczenie aminokwasu opisanego literą X.

Hydroliza wiązań peptydowych pod wpływem roztworu kwasu solnego przebiega w sposób nieselektywny. W konsekwencji, każdorazowo uzyskuje się mieszaniny o różnym składzie aminokwasowym oraz oligopeptydy. Selektywność takiego procesu można jednak znacząco poprawić poprzez zastosowanie odpowiednich enzymów, na przykład trypsyny lub chymotrypsyny. Pierwszy z nich katalizuje wówczas hydrolizę wiązań peptydowych przy grupie karboksylowej aminokwasów zasadowych – argininy oraz lizyny. Chymotrypsyna zaś przyczynia się do rozszczepienia peptydu przy grupie karboksylowej aminokwasów podstawionych grupą arylową (pierścień benzenu), do których należą: fenyloalanina, tyrozyna oraz tryptofan.

Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2012.

Próbkę pewnego heksapeptydu, (którego N-koniec stanowi nieczynny optycznie aminokwas, a C-koniec aminokwas zawierający dwie grupy metylowe w cząsteczce) rozdzielono do dwóch probówek i przeprowadzono hydrolizę z wykorzystaniem kwasu solnego. Dane na temat produktów reakcji hydrolizy jaka przebiegła w każdej z probówek zebrano w tabeli.

Ustal sekwencję aminokwasów w poddanym hydrolizie heksapeptydzie, jeśli wiadomo, że zawarta w nim liczba reszt nieczynnego optycznie aminokwasu stanowi jedną trzecią wszystkich reszt aminokwasowych.

W odpowiednich warunkach niektóre aminokwasy wykazują zdolność do tworzenia cyklicznych amidów zwanych laktamami. Przykładem takiej substancji jest związek o nazwie kwas 4-metylo-5-aminopentanowy.

Narysuj wzór grupowy cząsteczki jego laktamu.