DWMED

Breadcrumbs



Zadanie 36.1. Arkusz Palladium kwiecień 2018 (1 punkt)

W celu ilościowego oraz jakościowego oznaczenia α-aminokwasów w próbce stosuje się trójetapowy proces analityczny:

Etap I: rozdział na kolumnie chromatograficznej, podczas którego wykorzystuje się różnice w czasie przepływu (t, minuty) aminokwasów przez kolumnę. Czas przebywania w kolumnie danego aminokwasu ma stałą i powtarzalną wartość.

Etap II: reakcja α-aminokwasu z ninhydryną, w wyniku której pojawia się tzw. purpura Ruhenmana – związek chemiczny o fioletowym zabarwieniu:

Zadanie 36.1. Arkusz Palladium kwiecień 2018 (1 punkt)

Etap III: spektrometryczny pomiar wartości absorbancji (A), która jest proporcjonalna do stężenia molowego purpury Ruhenmana. Im wyższe jest stężenie molowe α-aminokwasu, tym większa jest intensywność fioletowej barwy roztworu, a w konsekwencji – wartość absorbancji.

W tabeli zebrano dane na temat czasów (minuty) przebywania wybranych aminokwasów w kolumnie chromatograficznej.

Zadanie 36.1. Arkusz Palladium kwiecień 2018 (1 punkt)

Na podstawie:  M. Gumińska, Zarys biochemii ogólnej dla studentów farmacji i analityki medycznej, Kraków 1998 oraz  J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2012.

Przeprowadzono hydrolizę próbki zawierającej 0,01 mola pewnego oligopeptydu, który występuje w mózgu człowieka. Uzyskany roztwór stanowiący mieszaninę czterech rodzajów aminokwasów białkowych (X, Y, Z i Q) przepuszczono przez kolumnę chromatograficzną. Poniżej zebrano dane na temat produktów hydrolizy badanego oligopeptydu:

–   Dodatek chlorku żelaza(III) do roztworu aminokwasu X, którego reszta stanowiła N-koniec peptydu spowodował pojawienie się fioletowego zabarwienia.

–    Aminokwas Y, którego czas przebywania w kolumnie chromatograficznej wynosił około pół godziny nie wykazywał czynności optycznej i stanowił 40% sumarycznej liczby moli wszystkich aminokwasów uzyskanych w wyniku hydrolizy oligopeptydu.

–    Tzw. C-końcowym aminokwasem Z w badanym peptydzie była reszta związku chemicznego, który w wyniku reakcji z ninhydryną daje aldehyd o szkielecie węglowym propanalu i zawierający grupę metylową połączoną z atomem siarki.

–    Aminokwas Q, który jako ostatni opuścił kolumnę chromatograficzną, przy wartości pH = 7,3 występuje głównie w postaci anionu.

Aminokwasom X, Y, Z i Q, których reszty budowały cząsteczkę opisanego oligopeptydu przypisz ich trójliterowe oznaczenia. W tym celu uzupełnij tabelę.

© dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone


Zadanie 36.2. Arkusz Palladium kwiecień 2018 (1 punkt)

W celu ilościowego oraz jakościowego oznaczenia α-aminokwasów w próbce stosuje się trójetapowy proces analityczny:

Etap I: rozdział na kolumnie chromatograficznej, podczas którego wykorzystuje się różnice w czasie przepływu (t, minuty) aminokwasów przez kolumnę. Czas przebywania w kolumnie danego aminokwasu ma stałą i powtarzalną wartość.

Etap II: reakcja α-aminokwasu z ninhydryną, w wyniku której pojawia się tzw. purpura Ruhenmana – związek chemiczny o fioletowym zabarwieniu:

Zadanie 36.2. Arkusz Palladium kwiecień 2018 (1 punkt)

Etap III: spektrometryczny pomiar wartości absorbancji (A), która jest proporcjonalna do stężenia molowego purpury Ruhenmana. Im wyższe jest stężenie molowe α-aminokwasu, tym większa jest intensywność fioletowej barwy roztworu, a w konsekwencji – wartość absorbancji.

W tabeli zebrano dane na temat czasów (minuty) przebywania wybranych aminokwasów w kolumnie chromatograficznej.

Zadanie 36.2. Arkusz Palladium kwiecień 2018 (1 punkt)

Na podstawie:  M. Gumińska, Zarys biochemii ogólnej dla studentów farmacji i analityki medycznej, Kraków 1998 oraz  J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2012.

Przeprowadzono hydrolizę próbki zawierającej 0,01 mola pewnego oligopeptydu, który występuje w mózgu człowieka. Uzyskany roztwór stanowiący mieszaninę czterech rodzajów aminokwasów białkowych (X, Y, Z i Q) przepuszczono przez kolumnę chromatograficzną. Poniżej zebrano dane na temat produktów hydrolizy badanego oligopeptydu:

–   Dodatek chlorku żelaza(III) do roztworu aminokwasu X, którego reszta stanowiła N-koniec peptydu spowodował pojawienie się fioletowego zabarwienia.

–    Aminokwas Y, którego czas przebywania w kolumnie chromatograficznej wynosił około pół godziny nie wykazywał czynności optycznej i stanowił 40% sumarycznej liczby moli wszystkich aminokwasów uzyskanych w wyniku hydrolizy oligopeptydu.

–    Tzw. C-końcowym aminokwasem Z w badanym peptydzie była reszta związku chemicznego, który w wyniku reakcji z ninhydryną daje aldehyd o szkielecie węglowym propanalu i zawierający grupę metylową połączoną z atomem siarki.

–    Aminokwas Q, który jako ostatni opuścił kolumnę chromatograficzną, przy wartości pH = 7,3 występuje głównie w postaci anionu.

Ustal sekwencję aminokwasów w badanym oligopeptydzie, jeśli wiadomo, że w wyniku jego niepełnej hydrolizy uzyskuje się między innymi tripeptyd o sekwencji YYQ. W tym celu wykorzystaj trójliterowe oznaczenia odpowiednich aminokwasów.

Sekwencja aminokwasów badanego oligopeptydu:

© dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone







Wybór poprawnych określeń dotyczących energii jonizacji pierwiastków chemicznych. Zadanie 2. Arkusz CKE chemia maj 2017 rozszerzony (2 punkty)

Miarą tendencji atomów do oddawania elektronów i przechodzenia w dodatnio naładowane jony jest energia jonizacji. Pierwsza energia jonizacji to minimalna energia potrzebna do oderwania jednego elektronu od atomu. Druga energia jonizacji jest minimalną energią
potrzebną do usunięcia drugiego elektronu (z jednododatniego jonu).
Na wykresach przedstawiono zmiany pierwszej i drugiej energii jonizacji wybranych pierwiastków uszeregowanych według rosnącej liczby atomowej.

Na podstawie: P. Atkins, Chemia fizyczna, Warszawa 2007.

Uzupełnij poniższe zdania. Wybierz i zaznacz jedno określenie spośród podanych w każdym nawiasie.

1. Lit ma wyższą wartość pierwszej energii jonizacji niż sód, ponieważ w jego atomie elektron walencyjny znajduje się (bliżej jądra / dalej od jądra) niż elektron walencyjny w atomie sodu. Oznacza to, że (łatwiej / trudniej) oderwać elektron walencyjny atomu litu niż elektron walencyjny atomu sodu.

2. Wartości drugiej energii jonizacji berylu i magnezu są dużo (niższe / wyższe) niż wartości drugiej energii jonizacji litu i sodu, ponieważ atomy litowców po utracie jednego elektronu uzyskują trwałą konfigurację gazów szlachetnych. Atomy berylu, gdy oddają elektrony walencyjne, przechodzą w dodatnio naładowane jony o konfiguracji elektronowej helu, natomiast atomy magnezu – w dodatnio naładowane jony o konfiguracji elektronowej (argonu / neonu).






Paginacja