DWMED

Hydroliza wiązań peptydowych pod wpływem roztworu kwasu solnego przebiega w sposób nieselektywny. W konsekwencji, każdorazowo uzyskuje się mieszaniny o różnym składzie aminokwasowym oraz oligopeptydy. Selektywność takiego procesu można jednak znacząco poprawić poprzez zastosowanie odpowiednich enzymów, na przykład trypsyny lub chymotrypsyny. Pierwszy z nich katalizuje wówczas hydrolizę wiązań peptydowych przy grupie karboksylowej aminokwasów zasadowych – argininy oraz lizyny. Chymotrypsyna zaś przyczynia się do rozszczepienia peptydu przy grupie karboksylowej aminokwasów podstawionych grupą arylową (pierścień benzenu), do których należą: fenyloalanina, tyrozyna oraz tryptofan.

Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2012.

Próbkę pewnego heksapeptydu, (którego N-koniec stanowi nieczynny optycznie aminokwas, a C-koniec aminokwas zawierający dwie grupy metylowe w cząsteczce) rozdzielono do dwóch probówek i przeprowadzono hydrolizę z wykorzystaniem kwasu solnego. Dane na temat produktów reakcji hydrolizy jaka przebiegła w każdej z probówek zebrano w tabeli.

Ustal sekwencję aminokwasów w poddanym hydrolizie heksapeptydzie, jeśli wiadomo, że zawarta w nim liczba reszt nieczynnego optycznie aminokwasu stanowi jedną trzecią wszystkich reszt aminokwasowych.