DWMED

Breadcrumbs

Ustalanie sekwencji aminokwasów w peptydzie

Hydroliza wiązań peptydowych pod wpływem roztworu kwasu solnego przebiega w sposób nieselektywny. W konsekwencji, każdorazowo uzyskuje się mieszaniny o różnym składzie aminokwasowym oraz oligopeptydy. Selektywność takiego procesu można jednak znacząco poprawić poprzez zastosowanie odpowiednich enzymów, na przykład trypsyny lub chymotrypsyny. Pierwszy z nich katalizuje wówczas hydrolizę wiązań peptydowych przy grupie karboksylowej aminokwasów zasadowych – argininy oraz lizyny. Chymotrypsyna zaś przyczynia się do rozszczepienia peptydu przy grupie karboksylowej aminokwasów podstawionych grupą arylową (pierścień benzenu), do których należą: fenyloalanina, tyrozyna oraz tryptofan.

Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2012.

Próbkę pewnego oligopeptydu, którego cząsteczki zbudowane są z ośmiu reszt aminokwasowych rozdzielono do dwóch różnych probówek (A i B) i przeprowadzono hydrolizę enzymatyczną, która opisana została w poniższej tabeli.

Ustalanie sekwencji aminokwasów w peptydzie

Reszta aminokwasowa N-końcowego aminokwasu budującego cząsteczki tego oligopeptydu ma jedną grupę metylową. Reszta C-końcowego aminokwasu X stanowi połowę wszystkich reszt aminokwasowych badanego oligopeptydu, a wodny roztwór tego aminokwasu po dodaniu chlorku żelaza(III) przybiera barwę fioletową.

Ustal sekwencję aminokwasów w oligopeptydzie poddanym hydrolizie enzymatycznej. W sekwencji tej podaj trójliterowe oznaczenie aminokwasu opisanego literą X.

© dr inż. Rafał Szczypiński, wszelkie prawa zastrzeżone